Hovězí kolagen v prášku 75 g + 20%dárek 2 x 90 g

Struktura jednotky tropokolagenu – tzv. trojitá šroubovice, složená ze 3 polypeptidových řetězců

Kolagen – fibrilární protein tvořící hlavní složku mezibuněčné látky živočišných organismů[1], dodávající tkáním immunita proti protahování[2]. Vyskytuje se prakticky ve všech tkáních zvířat[3][4] a působí jako hlavní strukturální protein[3]. Pevnost kolagenu je spojena s opakujícími se tripeptidovými sekvencemi ve třech řetězcích, které jej tvoří[5], díky čemuž je možné tyto řetězce vzájemně omotat a vytvořit dlouhou, trojitou šroubovici (helisa kolagenová)[6].

Kolagen není jediným proteinem s určitou strukturou[3], existuje mnoho typů kolagenů, které vykazují určité rozdíly ve strukturálních a funkčních vlastnostech[1], a proto se mluví o kolagenech jako o rodině bílkovin[3]. Všechny však obsahují alespoň jednu doménu s trojitou šroubovicí a tvoří supramokulární agregáty v mezibuněčné látce[7]. Typicky se jedná o ve vodě nerozpustné tyčinkové vláknité bílkoviny[3].

Kolagen je nejrozšířenější živočišnou bílkovinou[4]. V organismech obratlovců je to ok. 1/3 všech bílkovin[1]. Je hlavní bílkovinou v kůži, šlachách a kostech[8] – vyskytuje se tam nejběžnější kolagen typu I. V chrupavce se nachází kolagen typu II a v základní membráně typu IV[2]. Kolagen je stavebním kamenem kutikule prstenců. Vyskytuje se v mezoglei a tkáních sudovců, u ostnokožců, členovců, pažních a dalších bezobratlých. Kromě království zvířat byl kolagen zjištěn u děrovaček[9].

Kolagen se používá v kožedělném, potravinářském, kosmetickém, biotechnologickém a farmaceutickém průmyslu[10].

Charakteristika kolagenu v tkáních zvířat

Výskyt kolagenu je považován za charakteristickou vlastnost mnohobuněčných živočišných organismů (od houbiček po člověka)[11]. Kolagen je hlavní vláknitou složkou kůže, šlach, chrupavek, cév, kostí a zubů.[12] V organismech savců je to ok. 25 % celkové hmotnosti bílkovin[8]. V šlachách kolagen vytváří podélná vlákna, v pokožce vytváří volně utkanou síť vláken[12]. Vyčiněná kůže je ve skutečnosti upraveným kolagenem[8]. V zubech a kostech síť kolagenových vláken udržuje jejich strukturu jako ocelové tyče v železobetonu[5].

Kolagen dodává tkáním immunita vůči protahování – odhaduje se, že kolagenové vlákno o průměru 1 mm se neroztrhne v důsledku zavěšení závaží o hmotnosti 10 kg na něj[13]. Naopak immunita vůči stlačování dodávají vyplňující volné prostory v mezibuněčné látce proteoglykanysložené z proteinového jádra a glykosaminoglykanů (GAG)[14]. Zatímco v šlachách se mezibuněčná látka skládá téměř výhradně z kolagenu (a v kostech z kolagenu a krystalů fosforečnanů vápenatých), průzračná látka uvnitř oka je složena téměř výhradně z jednoho typu GAG a vody s malým množstvím kolagenu. Mezibuněčná látka může být také bohatá na kolagen a zároveň na GAG, což se vyznačuje pružnými a tlumícími nárazy chrupavky[15].

Tyto struktury patří do pojivové tkáně, která chrání orgány a zajišťuje pružnost, pokud je to potřeba[4]. Pojivová tkáň se od ostatních živočišných tkání odlišuje tím, že mezibuněčná látka je v nich hojná a přenáší mechanické síly. Za jejich pevnost v tahu je zodpovědný právě kolagen (pro srovnání v rostlinných strukturách se jedná o polysacharidy jako celulóza). V jiných tkáních, např. V epiteliální tkáni se mezibuněčná látka vyskytuje v malém množství, buňky jsou vzájemně přímo spojeny a samy přenášejí mechanické síly.[16] Proto kolagen vzniká především v pojivové tkáni.[17]

Kolagen se vyrábí především ve fibroblastech a kromě toho v chondroblastech, odontoblastech a osteoblastech[18]. Fibroblasty také vylučují fibronektin, glykoprotein vyskytující se v extracelulární látce a na povrchu buněk. Váže agregující prokolagenová vlákna a mění kinetiku tvorby vláken[19]. Obsahuje oblasti vázající kolagen, oblasti vázající proteoglykany a oblasti vázající specifické integriny vyskytující se na povrchu různých typů buněk[20].

Kolageny v organismech mají následující funkce:

• udržují strukturální integritu tkání a orgánů
• podílejí se na vývoji orgánů a opravě tkání
• podílejí se na procesu hojení ran
• vytvářejí interakce se specifickými receptory, což má vliv na adhezi, diferenciaci, růst a přežití buněk[1].

Typy a struktura kolagenu

Schéma kolagenu od α-řetězců po kolagenové vlákno. Specifické uspořádání molekul tropokolagenu způsobuje, že jsou v obrazu z elektronového mikroskopu viditelné žebrování

Žebrování je viditelné ve vláknech kolagenu typu I

Z lidských tkání bylo extrahováno více než 28 typů kolagenu, které jsou tvořeny více než 30 různými polypeptidovými řetězci, z nichž každý je kódován samostatným genem[21]. Vykazují významnou funkční a strukturální rozmanitost[1]. Ačkoli mnoho z těchto typů se v těle vyskytuje v malém množství, mohou hrát důležitou roli při dodávání tkáním vhodných vlastností. Existuje také mnoho bílkovin, které nepatří mezi kolageny, ale mají domény připomínající strukturálně kolagen, proto se nazývají kolagenové proteiny[21].

Kolageny mohou být bílkovinami sestavenými ze tří identických polypeptidových řetězců (tzv. homotrimery) nebo z různých (heterotrimery). Například kolagen typu I je heterotrimer složený ze dvou řetězců α1(I) a jednoho řetězce α2(I) (kde římské číslo označuje typ kolagenu). Kolagen typu II je naopak homotrimerem vyrobeným ze tří řetězců α1(II). Geny kódující řetězce kolagenu mají v názvu předponu COL, po ní typ kolagenu označený arabskou číslicí, písmeno „A“ a číslo kódovaného řetězce, např. Za tvorbu řetězců kolagenu typu I jsou zodpovědné geny COL1A1 a COL1A2[22].

Kolageny lze rozdělit na dvě hlavní skupiny – fibrilární kolageny a nefibrilární kolageny[1]. Filigránové kolageny jsou nejčastějším druhem. Mají polypeptidové řetězce propletené do struktury trojité šroubovice, které vyplývají z dlouhých, opakujících se sekvencí aminokyselin (Gly-X-Y). V této sekvenci se v poloze X často (i když ne vždy) vyskytuje prolin a v poloze Y často hydroxyprolin. Polypeptidové řetězce kolagenu (nazývané α-řetězy)[13] jsou složeny z přibližně 1000 aminokyselinových zbytků, přičemž každý třetí aminokyselinový zbytek je glycin. V kolagenu savců je asi 100 pozic X obsazeno prolinem a asi 100 pozic Y 4-hydroxyprolinem. Na několika polohách X je 3-hydroxyprolin (ale pouze v blízkosti 4-hydroxyprolinu). Kromě toho je 5 až 50 položek Y obsazeno hydroxylyzinem. Hydroxylyzinové zbytky mohou tvořit O-glykosylové vazby[24]. Klíčová pro strukturu je glycin (Gly) – každý třetí zbytek aminokyseliny každého polypeptidu vstupuje do střední části jádra trojité šroubovice a pouze glycin (jeho zbytek) je dostatečně malou aminokyselinou, aby se tam vešel[23][25].

V celkovém složení aminokyselin je 33% kolagenu glycinu, 10% prolinu. Kromě toho se vyskytují aminokyseliny, které se nenacházejí ve většině jiných bílkovin, jako je 4-hydroxyprolin (10 %), 3-hydroxyprolin (< 0,5 %) a 5-hydroxylyzin (1 %)[26]. Podobně elastin tvořící elastická vlákna je v porovnání s jinými bílkovinami nestandardně bohatý na glycin a prolin, ale na rozdíl od kolagenu nepodléhá glykosylaci.[27]

Každý ze tří řetězců obsažených v kolagenu se zkroutí do šroubovice charakteristické pro kolagen (tzv. kolagenová šroubovice). Na plné otočení takové šroubovice připadá 3,3 zbytek, tj. méně než u šroubovice alfa (3,6 zbytek). Řetězy jsou uspořádány paralelně a omotávají se jeden kolem druhého[23]. Tři takové řetězy, každý levotočivý, se otáčejí navíc kolem společné osy a vytvářejí pravotočivou, nataženou superhelisu[1][28]. Opačný směr otáčení jednotlivých řetězů a trojité šroubovice činí tuto strukturu obzvláště odolnou proti odvíjení vlivem natahování.[29]

Z takové trojité šroubovice je vytvořen tropokolagen, který je základní strukturální jednotkou kolagenu[30]. Tato struktura je udržována sítí vodíkových vazeb, zejména mezi aminovou skupinou glycinu jedné šroubovice a karboxylovou skupinou prolinu v poloze X jiné šroubovice.[23] Molekuly tropokolagenu (o průměru 1,5 nm)[31] agregují do vláken (fibril)[32] (o průměru 10–300 nm)[33] a v důsledku dozrávání se zesíťují prostřednictvím příčných vazeb a tvoří vlákna kolagenu[32] (o průměru 1–20 μm)[33].

V typickém fibrilu jsou molekuly tropokolagenu vůči sobě posunuty o 67 nm[34] (64–67 nm)[35] (o něco méně než čtvrtina délky)[33] a v jednom řádku jsou od sebe vzdáleny 35 nm[34]. Takové uspořádání obrazu z elektronového mikroskopu vede k zviditelnění pravidelných pruhů[33].

Nefibrilární kolageny se vyznačují nedostatkem kontinuity helikální struktury v důsledku nekontinuity opakující se sekvence Gly-X-Y. Jej nedostatek má za následek vznik fragmentů s globulární (nekolagenovou) strukturou. Nefibrilární kolageny netvoří vlákna, ale vytvářejí síťové systémy. Mezi nefibrilární kolageny lze zařadit kotvící, transmembránové, multiplexinové nebo kolagenové kolageny FACIT[1][36].

Vybrané typy kolagenu[1][18][33][37]

Typ

Konstrukce

Výskyt

Další vlastnosti

Filigránové (vláknité) kolageny

I

[α1(I)]2[α2(I)]

kůže, šlachy, vazy, kosti, dentin, jiné pojivové tkáně, které nejsou chrupavkou

vlákno o délce 300 nm

II

[al(II)]3

chrupavky, sklovité tělo, aterosklerotické jádro (v meziobratlové ploténce)

vlákno o délce 300 nm

III

[al(III)]3

pružné pojivové tkáně jako kůže, svaly, cévní systém; často společně s typem I

vlákno o délce 300 nm

V

[α1(V)]2[α2(V)], [α1(V)]3

rohovka, zuby, kosti, placenta, kůže, svaly; často společně s typem I

vlákno o délce 390 nm, N-koncový globulární fragment

Kolageny tvořící síťové obvody

IV

[α1(IV)]2[α2(IV)]

všechny základní membrány

VIII

[α1(VIII)]3,[α2(VIII)]3, [α1(VIII)]2α2(VIII)[38]

endotel, membrány Descemeta

vytváří hexagonální síťové obvody

X

[al(X)]3

hypertrofická chrupavka

vytváří hexagonální síťové obvody

Kotevní kolageny

VII

[al(VII)]3

hemidesmozomy

nejdelší trojheliková doména o délce 420 nm

Kolageny doprovázející vlákna s přerušovanou helisovou strukturou (FACIT)

IX

[α1(IX)][α2(IX)][α3(IX)]

chrupavky, sklovité tělo; doprovází kolagen typu II

3 krátké kolagenové domény obsahující 4 globulární oblasti[1]

XII

α1[XII]3[1]

doprovází kolagen typu I

Transmembránové kolageny

XIII

[al(XIII)]3

mnoho tkání, m.in nervosvalová deska

Transmembránové kolageny mají N-konec ponořený uvnitř buňky a hydrofobní doménu procházející lipidovou dvojvrstvou membrány[1]

XVII

[al(XVII)]3

epitel, hemidesmozomy

Multiplexiny – kolageny s četnými nesouvislými doménami a helikální strukturou

15

[al(XV)]3

vyskytuje se v proteoglykanech, kde tvoří proteinové jádro v kombinaci s chondroitin-sulfátem; doprovází kolageny bazální membrány

stabilizuje svaly svaly a mikrocévy

XVIII

[al(XVIII)]3

doprovází kolageny základní membrány

udržuje strukturální integritu bazální membrány; blízký homolog kolagenu typu XV

Charakteristický motiv trojité šroubovice byl identifikován také v bílkovinách virů, bakterií, hub a také v některých živočišných bílkovinách, které nepatří do rodiny kolagenů (kolagenové bílkoviny)[11]. Mezi takové kolagenopodobné bílkoviny patří m.in. kolektiviny, protein C1q komplementového systému, receptory, smetáky třídy A[37].

Biosyntéza kolagenu

4-Hydroxyprolin s vyznačenou hydroxylovou skupinou

5-Hydroxylyzin s vyznačenou hydroxylovou skupinou

Glykosylace hydroxylových zbytků hydroxylyzinu

Tvorba příčných vazeb mezi molekulami tropokolagenu

V biosyntéze kolagenu lze rozlišit tři hlavní etapy: syntézu na hrubé interplazmatické síti (ER), posttranslační úpravu ve světle ER a extracelulární úpravu.

Polypeptidové řetězce kolagenu syntetizované na hrubé meziplazmatické síťce, podobně jako většina ostatních proteinů, které mají být odděleny, vznikají v prekurzorové formě jako molekuly preprokolagenu.[39] Preprokolagen obsahuje signální sekvenci, která nasměruje řetěz do cisteren meziplazmatické síťoviny pro posttranslační zpracování. Ve světle ER dochází k odstranění signálního peptidu (enzymem signální peptidáza, čímž se preprokolagen mění na prokolagen), hydroxylaci zbytku prolinu a lysinu a glykosylace v molekule[39][40].

Hydroxylace zbytku prolinu a lysinu probíhá za účasti enzymů:

• hydroxylázy lysinu – přeměňuje lysin v sekvencích X-Lys-Gly na 5-hydroxylyzin
• prolylo-4-hydroxylázy – přeměňuje prolin v sekvencích X-Pro-Gly na 4-hydroxyprolin
• prolylo-3-hydroxyláza – přeměňuje prolin v sekvencích Hyp-Pro-Gly na 3-hydroxyprolin[40].

Výše uvedené enzymy, hydroxyláza lysinová a hydroxyláza prolinová mají ve svém aktivním centru ionty Fe2+, kromě toho vyžadují kyselinu askorbovou (vitamín C), aby byla udržována v redukovaném stavu a reakčními substráty jsou kyslík a α-ketoglutarát. Reakce tedy vypadá následovně[41]:

prolin/lyzin + α-ketoglutarát + O2 → hydroxyprolin/hydroxylyzin + sukcinát + CO2.

Hydroxylované aminokyseliny stabilizují strukturu kolagenu prostřednictvím tvorby vodíkových vazeb[42], rozhodují o tuhosti[25]. Nedostatek vitamínu C vedoucí k tvorbě menšího množství takových hydroxylovaných aminokyselin vede k oslabení kolagenových vláken a vyvolává charakteristické příznaky kurděje, jako jsou křehké cévy, abnormální vývoj kostí a narušené hojení ran.[42][43]

Některé ostatní hydroxylyziny procházejí další posttranslační modifikací – glykosylací[25] – cukrové zbytky (obvykle pouze glukóza, galaktóza a jimi budované dvoucukry) jsou připojeny k nově vzniklým hydroxylovým zbytkům hydroxylyzinu[23]. Taková glykosylace se neprojevuje v jiných bílkovinách – pouze v kolagenu[25]. V závislosti na tkáni je hmotnostní podíl cukrovkářů 0,4 až 12 %.[23]

V tomto stádiu má prokolagen dodatečné aminokyselinové zbytky (100–300)[42] o molekulové hmotnosti 20–35 kDa umístěné na aminovém a karboxylovém konci. Jedná se o tzv. Extenzivní peptidy[19] (nazývané také telopeptidy)[44], které ve zralém kolagenu nejsou. Obsahují cysteinové zbytky, za jejichž účasti se tvoří uvnitř- a meziřetězcové disulfidové můstky. Umožňují správné uspořádání tří polypeptidových řetězců při tvorbě trojité šroubovice (bez účasti enzymů)[19].

Prokolagen je transportován do Golgiho aparátu, kde dochází k konečné glykosylaci[40] – procesu, při kterém je k některým zbytkům hydroxylyzinu připojena galaktóza nebo galaktosiloglukóza[25]. Poté jsou částice prokolagenu zabaleny do transportních bublin a vylučovány mimo buňku[40]. Kromě buňky se v důsledku působení prokolagenové aminoproteinázy a prokolagenové karboxypeptidázy oddělují extenzivní peptidy, v důsledku čehož vzniká tropokolagen[19].

Trojhelikové částice tropokolagenu se spontánně agregují v posunutém nastavení hlavou k ocasu, což vede k tvorbě kolagenových vláken[19][45]. Postupem času dochází v důsledku dozrávání kolagenu k vytvoření kovalentních příčných vazeb uvnitř molekul tropokolagenu a mezi nimi, což zvyšuje pevnost a tuhost struktury[45][40]. Mluví se pak už ne o vláknech, ale o kolagenových vláknech[46][47]. Tyto příčné vazby nejsou disulfidovými vazbami, které se často vyskytují v jiných bílkovinách, ale jsou vytvořeny mezi lysinem a jeho aldehydovým derivátem allizinu za účasti enzymu lysinoxidázy. Tento enzym obsahuje měď a vyžaduje přítomnost pyridoxalfosfátu (vitamínu B6)[45].

Syntéza kolagenu je stimulována poškozením tkání – fibroblasty migrují na místo rány, kde se vytváří jizvová tkáň složená převážně z kolagenu. Podobně jsou místa po smrti parenchymálních buněk vyplněna pojivovou tkání bohatou na kolagen, např. při fibróze jater[48].

Poločas rozpadu kolagenu je až několik měsíců. Rozpad kolagenu (a jeho nahrazení novým) nastává během normálního vývoje a růstu, stejně jako při opravě tkání[49] – v extracelulárním prostoru je neustále syntetizován a rozkládán. Trojité šroubovice jsou odolné vůči proteázám, jako jsou například pepsin, trypsin, chymotrypsin[1]. Degradace nastává za účasti kolagenáz – extracelulárních proteináz obsahujících zinek[49] (metaloproteinázy extracelulární matrice[1] – MMP-1, MMP-8, MMP-13)[34], které protínají vazbu Gly-Ile v každé ze tří tropokolagenových nití. V takovém případě se tento protein spontánně denaturuje a je náchylný k působení několika intracelulárních proteáz (např. katepsin). Nádorové buňky mohou mít schopnost produkovat kolagenázy, které jim usnadňují růst a šíření.[49] Kolagenázy se také podílejí na rozkladu chrupavky při artritidě.[31]

Důsledky nesprávné tvorby kolagenu

Nesrovnalosti v genech kódujících kolagen nebo v posttranslační modifikaci kolagenu (např. vzhledem k nedostatku kofaktorů nezbytných pro fungování enzymů) mají za následek onemocnění spojená s nesprávnou stavbou tohoto proteinu v těle a tím i nedostatečnou vytrvalost[50]. Mezi takovéto nemoci patří m.in.:

• Ehlers-Danlosův syndrom spojený s nadměrnou roztažností pokožky, náchylností tkání k poranění a zvýšenou pohyblivostí kloubů
• Alportův syndrom spojený s abnormalitami v základní membráně
• epidermolýza močového měchýře spojená s praskáním kůže a tvorbou puchýřů i v důsledku drobných poranění[51]
• lámavost kostí[48]
• kurděje vyplývající z nedostatku vitamínu C (kyseliny askorbové), který je kofaktorem v reakci hydroxylace prolinu a lysinu[52]

Mezi další abnormality patří latina spojená s konzumací semen hrachu vonného obsahujících β-aminopropionitril. Tato sloučenina nevratně potlačuje aktivitu lysinoxidázy a narušuje tvorbu příčných vazeb v kolagenu[45].

Nemoci spojené s různými typy kolagenu[18]

Typ kolagenu

Související nemoci v případě abnormalit

Zodpovědné geny nebo jiné faktory

I

lámavost kostí (osteogeneze imperfecta), Ehlers-Danlosův syndrom typu VII (kloubová forma)

COL1A1, COL1A2

II

páteřní a hypofyzární dysplazie, achondrogeneze, hypochondrogeneze, dysplazie Kniesta, Sticklerův syndrom

COL2A1

III

Ehlers-Danlosův syndrom typu IV (cévní forma)

COL3A1

IV

dědičná angiopatie se syndromem nefropatie, aneuryzmat a svalových křečí (HANAC)

COL4A1

Alportův tým

COL4A3, COL4A4, COL4A5

Goodpastureův syndrom

autoimunitní

V

Ehlers-Danlosův syndrom typu I a II (klasická postava)

COL5A1, COL5A2

VIII

dystrofie endoteliálního endotelu

COL8A2

IX

polynasázová dysplazie

COL9A1, COL9A2

Sticklerův syndrom

COL9A1

X

chondrodysplazie typu Schmida

COL10A1

XVII

puchýřovité oddělování epidermis v oblasti bazální membrány

COL17A1

močový pemfigoid

autoimunitní

XVIII

Knoblochův tým

COL18A1

Kolagen v kulinářském umění

Slovo kolagen pochází z řečtiny κόλλα/kolla – lepidlo a γεννάω/gennáo – rodit[53]. Název odkazuje na to, že při vaření kostí a kůže obsahující kolagen jej lze rozložit a získat lepivou směs obsahující želatinu, kterou lze použít jako lepidlo[54]. V kontextu potravin je kolagen produktem na bázi bílkovin pocházejících ze zvířecích kostí, kůží, slupek a šlach, zatímco želatina je přírodní rozpustná bílkovina, želírující nebo negelující, získaná částečnou hydrolýzou takového kolagenu[55].

Kolagen v nativním stavu má značnou schopnost vázat a udržovat vodu; snižuje ji přídavek chloridu sodného (kuchyňské soli)[10].

V potravinářském průmyslu lze kolagen použít ke zlepšení pružnosti, stability a konzistence produktu[56], k úpravě reologických parametrů[10]. Používá se jako potravinářská přísada při výrobě klobás, lze z něj vytvářet jedlé membrány, např. jako obaly na klobásy. Zdrojem komerčního kolagenu jsou kůže a kosti některých obratlovců, především prasat a skotu[56]; tvoří se z něj želatina chemicko-tepelnými metodami[10].

Rozmístění kolagenu v mase

Struktura šlachy

Kuřecí prsní maso s viditelnými bílými fragmenty tvořícími pojivovou tkáň bohatou na kolagen

Kolagen je hlavní složkou intramuskulární pojivové tkáně, která tvoří přibližně 2 až 6 % celkového obsahu bílkovin v mase. Silná, proti natahování odolná pojivová tkáň obklopující svaly se nazývá vnější svalovina (epimysium)[53]. Svalová vlákna soustředěná do malých svazků (svazků) jsou obklopena původním vnitřním masem (primárním perimysem) a shromážděna do větších sekundárních svazků obklopených silnějším vnitřním sekundárním masem (secondary perimysium). Tloušťka vnitřních vrstev masa závisí na typu svalů, druhu a plemeni zvířete a jeho věku. Jednotlivá svalová vlákna jsou obklopena tenkou střední masou (endomysium)[53].

Masité hmoty tvoří síť kolagenu a elastinu ve svalech, což je intramuskulární pojivová tkáň, která významně ovlivňuje strukturu masa. Křehkost masa obecně závisí na obsahu, složení a struktuře intramuskulární pojivové tkáně a také na stupni degradace myofibril a cytoskeletálních svalových vláken. Proteolýza bílkovin během porážkového zrání masa podporuje nabírání křehkosti. Příznakem této proteolýzy je zvyšující se rozpustnost rozpadajícího se kolagenu[53].

Vysoký obsah kolagenu v mase snižuje jeho křehkost, stravitelnost a snižuje nutriční hodnotu. Kolagen není plnohodnotným proteinem, protože neobsahuje tryptofan a má nízký obsah sírových a aromatických aminokyselin.[53]

S věkem zvířete roste podíl kolagenu ve složení bílkovin masa a navíc se v něm zvyšuje počet příčných vazeb. Proto je maso mladých zvířat jemnější a méně „žilnaté“[57]. Například 20denní kuře má o 12 % méně celkového kolagenu a v něm 12krát méně příčných vazeb ve srovnání s půlročním kuřetem[58].

Tepelná úprava kolagenu a zlepšení křehkosti masa

Dlouhá, pomalá tepelná úprava masa za přítomnosti vody (jako např. Při dušení způsobuje rozpad nebo rozpuštění kolagenu a přeměňuje ho na želatinu. Nezbytná voda je přítomna v syrovém mase, ve svalové tkáni, ale dlouhodobé tepelné zpracování na suchu představuje riziko odpaření nadměrného množství vody a vysušení masa. Při přeměně kolagenu pomáhají kyseliny pocházející např. z marinády, přidaných rajčat nebo vína a enzymů, které se přirozeně vyskytují v mase i přidané (např. papain) [59].

Suché tepelné zpracování (např. grilování) je vhodné spíše pro kousky masa s dobrou křehkostí, mělo by být krátké, jinak může být maso suché, pokud není pečený kus velký[60]. Při mokrém a dlouhodobém zpracování není odstranění kolagenových šlach nutné[61]; želatina tvořící se z kolagenu je žádoucí, dodává správnou texturu a udržuje vlhkost masa[62]. V případě suchého zpracování může být maso obsahující hodně kolagenu (který se nestihne rozložit) nepříjemně gumovité a deformované.[61] Je to způsobeno tím, že s nárůstem dodávané energie se kolagen zmenšuje až na 1/3, 1/4 počáteční délky[62], čímž vytlačí z masa vodu (a zbaví ho požadované šťavnatosti)[63]. Nejlepší kuchaři zabývající se grilováním mohou použít pomalé tepelné zpracování a zároveň zachovat co nejvíce šťáv v mase[63].

V mnoha receptech se doporučuje po tepelné úpravě nechat maso několik až několik minut odstát. To umožňuje zadržet větší množství šťávy mezi vlákny prostřednictvím reprodukce vodíkových vazeb.[63]

Lze zobecnit, že kolagen začíná denaturovat při teplotě 52 °C, smršťovat se při 58 °C a při 68 °C se rozpadá a přeměňuje se na rozpustnou želatinu[64]. Například při teplotě cca 71 °C (panující uvnitř masa) celý hovězí kolagen bude denaturován a přeměněn na želatinu a při teplotě 74 až 77 °C panující uvnitř silně prosmažených steaků (well done) bude maso zbaveno většiny vody, všechny bílkoviny budou denaturovány a celý myoglobin přeměněn na hnědý hemichrom[65].

Rybí maso obsahuje mnohem méně kolagenu než hovězí nebo vepřové maso a navíc má méně příčných vazeb. Navíc některé rozdíly v aminokyselinovém složení přispívají k tomu, že rybí kolagen denaturuje a rozpouští se při nižších teplotách ve srovnání s kolagenem suchozemských zvířat[58]. Mnoho kolagenu se nachází v olihních a chobotnicích – jejich zpracování spočívá v jejich rychlém usmažení, aby se zachovaly bílkoviny v nativní formě nebo při dlouhém zahřívání, aby došlo k rozpadu kolagenu. V opačném případě bude maso gumovité v textuře[62].

Kosti na polévku se často vaří na pomalém ohni, aby se kolagen přeměnil na želatinu a vytvořil základ pro polévky, což dodává polévce trochu hustoty.[63] Kolagen může také zahušťovat omáčky[64].

Elastin se během kulinářského zpracování nerozkládá a jeho podíl se zvyšuje v mase starších zvířat. Pro zlepšení křehkosti masa se šlachy odříznou a vlákna se mechanicky rozbijí jeho rozdrcením, krájením na kostky, krájením na plátky napříč vlákny nebo mletím.[59]

Kolagen v koželužství

Vytváření kůže historickými metodami

Kůže jako surovina je upravená vrstva těla (kůže) obratlovců získaná chemickou stabilizací vláknitého kolagenu, jeho hlavní složky. Již desítky let se nejčastěji používají chromové soli. Spočívá to v síťování třísloviny (chromu) s volnými karboxylovými skupinami aminokyselin, které tvoří kolagen v pokožce. Vzhledem k nepříznivým vlivům odpadů z koželužského průmyslu a takto vytvořených opotřebených kůží na životní prostředí se však hledají alternativní činitele, které by zaručovaly požadované vlastnosti[67][68].

Kolagen v medicíně a kosmetice

Julian Voss-Andreae, Unraveling Collagen[a], 2005. Socha byla vyrobena na základě atomových souřadnic molekuly kolagenu z Protein Data Bank

Díky svým specifickým vlastnostem, netoxicitě a biokompatibilitě se kolagen používá v medicíně a kosmetice[69].

V kosmetice a estetické medicíně lze kolagenové přípravky rozdělit do tří hlavních kategorií:

• přípravky určené k použití na pokožku ve formě krémů, gelů, masek
• nutraceutika, tj. perorálně používané doplňky stravy obsahující kolagen nebo jeho hydrolyzáty
• tkáňové výplně používané ve formě injekcí[69].

Kolagen se nevstřebává do pokožky, není možné projít epitelem. V případě aplikace přípravku na pokožku může kolagen vytvořit na jejím povrchu hydrofilní film, který zabraňuje transepidermální ztrátě vody.[69]

Perorální přípravky obsahující kolagen nebo hydrolyzáty kolagenu se používají především k prevenci onemocnění spojených se změnami pojivové tkáně (zejména chrupavky a kloubů) a pro kosmetické účely pro zlepšení vzhledu pokožky. Jejich účinnost je však špatně prozkoumána[69]. Existují zprávy, že konzumované přípravky s kolagenovými peptidy mohou zlepšit úroveň hydratace pokožky[70] a také snížit potíže v kloubech vyplývající z intenzivního sportování mladých dospělých[71].

Kolagen se v estetické medicíně používá jako plnidlo k vyrovnání povrchu pokožky v místě vrásek nebo atrofických jizev a k modelaci oválu obličeje a rtů[69]. Je jednou z prvních látek používaných k tomuto účelu (ustupuje pouze tuku)[72]. Ošetření s jeho použitím se provádí od počátku 80. let. Dvacáté století[69] Lze rozlišovat mezi syntetickými a přírodními plnivy a mezi těmi druhými – xenogenními (z živočišných tkání, obvykle hovězích), alogenními (z tkání jiných, zesnulých lidí) nebo autogenními (z vlastních tkání). Kolagenové přípravky se liší pravděpodobností vyvolání alergie, některé z nich vyžadují provedení alergických testů před použitím; v případě použití hovězího kolagenu – dvojnásobný kožní test[69].

Použití kolagenových plniv může vyvolat některé nežádoucí účinky, které lze rozdělit na časné a opožděné reakce. Mezi rané patří m.in. otok, bolest, svědění, modřina, tvrdé uzliny, infekce. Pro opožděné otok, bolest, uzliny, tvorbu zrníček, abscesy sterilní, jizvy[69][72]. V současné době se deriváty kyseliny hyaluronové staly populárnějšími než kolagen kvůli nižšímu riziku vzniku přecitlivělosti a absenci nutnosti provádění předchozích kožních testů a delšímu přetrvávajícímu účinku[72]. V případě kolagenu efekt vyplnění obvykle přetrvává od 3 do několika měsíců[69][72].

Jako biomateriál se v medicíně obvykle používá kolagen ve formě atelokolagenu (derivát kolagenu typu I s odříznutými extenzivními peptidy zodpovědnými především za imunogenitu bílkovin)[69]. Má použití v regenerativní medicíně a tkáňovém inženýrství. Používá se m.in. při výrobě implantátů, přehradních membrán za účelem regenerace tkání a kostí a uzavření orálně-sinusových spojení po odstranění zubu. Nachází použití v systémech dodávání léků (DDS). Kolagenové biomateriály mohou být užitečné m.in při léčbě poškození rohovky a onemocnění močového a pohlavního ústrojí[69].

Léčivá látka v anatomicko-terapeuticko-chemické klasifikaci (ATC)

Autoritativní kontrola (součást buňky):

LCCN: sh85027969

GND: 4164652-6

NDL: 00566622

BNCF: 21891

NKC: ph205184

J9U: 987007284186005171

Internetová encyklopedie:

Britannica: věda/kollagen

Universalis: koláž

BRE: 2080691

DSDE: Kolagen

Přečtěte si upozornění týkající se lékařských a souvisejících informací zveřejněných na Wikipedii.

Kategorie:

ATC-B02

ATC-D11

ATC-G04

Fybrilární bílkoviny

Strukturované bílkoviny